Gli enzimi sono i catalizzatori biologici, caratterizzati da:
- peso molecolare elevato;
- selettività;
- specificità;
- operatività in condizioni fisiologiche;
- facile denaturabilità.
Essi consistono in proteine globulari che svolgono la loro azione con l'ausilio di cofattori enzimatici: la parte proteica è detta apoenzima, la parte non proteica (ioni metallici e/o vitamine) è detta coenzima.
L'attività enzimatica è fortemente condizionata dall'ambiente: valori ottimali di temperatura, di pH e di altri parametri influiscono sulla struttura e sulla funzione dell'enzima.
La molecola riconosciuta dall'enzima, sulla quale esso opera una sola trasformazione, è detta substrato.
Il substrato (S) si lega all'enzima (E) nel sito attivo per dare l'addotto enzima-substrato (ES). Presso il sito attivo avviene la reazione che porta alla formazione dell'addotto enzima-prodotto (EP) e quindi al rilascio del prodotto (P) e dell'enzima che riconosce un altra molecola di substrato e dà il via a un nuovo ciclo catalitico.
Il numero di cicli catalitici nell'unità di tempo corrisponde al turnover dell'enzima. Il numero di turnover è massimo nelle condizioni ottimali e decresce al di fuori di esse o in presenza di inibitori.
Un inibitore può essere:
- inibitore competitivo: si lega al sito attivo al posto del substrato (quindi compete con il substrato per il sito attivo);
- inibitore non competitivo: si lega in un sito diverso dal sito attivo; modifica la forma dell'enzima - quindi anche la forma del sito attivo - e impedisce al substrato di legarsi.
- inibitore da substrato: un eccesso di substrato non aumenta la velocità massima della reazione catalizzata dall'enzima.
A seconda del tipo di reazione catalizzata, gli enzimi sono classificati in sei classi:
- idrolasi (reazioni di idrolisi);
- ossidoreduttasi (reazioni redox)
- liasi (addizione o eliminazione con formazione di doppi legami C=C)
- ligasi (condensazione di piccole molecole con formazione di molecole più grandi e consumo di energia)
- transferasi (trasferimento di gruppi funzionali)
- isomerasi (isomerizzazione di molecole);
Lo sfruttamento di reazioni catalizzate da enzimi è antichissimo e coinvolge la fabbricazione di birra, vino e altre bevande alcoliche; la levitazione del pane, la preparazione dei formaggi, etc.
Solo agli inizi del XIX secolo si è cominciato a studiare scientificamente questi fenomeni. Kirchoff aveva osservato l'idrolisi dell'amido prima ad opera di acidi diluiti e poi di un estratto di frumento, dal quale Payen e Persoz isolarono la diastasi nel 1833. Tre anni più tardi, Schwann isolò la pepsina dal succo gastrico e riconobbe la sua azione nella digestione delle proteine. Nello stesso anno, Berzelius introdusse il termine catalisi e intuì che anche l'azione degli enzimi dovesse essere inclusa tra i fenomeni catalitici.
Negli anni successivi, Pasteur e altri osservarono che il lievito non era una sostanza ma un organismo vivente costituito da cellule. Da esse, Berthelot isolò l'invertasi (1860), sostanza capace di eseguire l'inversione del saccarosio. Kuhne, scopritore della tripsina, introdusse il termine enzima (= "nel lievito") per indicare tutte le sostanze biologiche con azione catalitica. Buchner osservò che gli enzimi mantengono le loro proprietà catalitiche anche al di fuori del contesto cellulare e studiò la zimasi - che catalizza la fermentazione alcoolica.
Nel 1913 Michaelis e Menten quantificarono l'attività degli enzimi, descrivendola con un'equazione che porta il loro nome.
Tra il 1925 e il 1935, Sumner cristallizzò e caratterizzò ai raggi X l'ureasi; Northrop e Kunitz fecero altrettanto con pepsina, tripsina e chimotripsina. I dettagli del ciclo catalitico di questi enzimi furono descritti da Robert M. Stroud negli anni Settanta. Ogni singolo passaggio, che coinvolge reazioni semplici, è giustificato attraverso le leggi generali della Chimica Organica: attacco nucleofilo, attacco elettrofilo, addizione o eliminazione di piccole molecole (acqua, ammoniaca), etc.
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